麻省理工大学的研究人员在2008年1月14日的PNAS上发表论文称，他们发现一种非同寻常的小分子细菌蛋白，尽管分子量很小，却拥有许多人们想象不到的相互作用。

　　Graham Walker领导研究小组发现了这个蛋白：UmuD。它属于最近发现的固有无序蛋白（intrinsically disordered proteins）家族的成员。由氨基酸残基组成的蛋白质，自身能够折叠成螺旋或折叠片。然而，固有无序蛋白没有这样的结构。论文的通讯作者Walker说，缺少这样的结构，可能会允许它与非常多的不同蛋白相结合。它们也有一定的结构，但不是我们所想象的那样。

　　通常蛋白质都会形成特定的结构，其它蛋白结合到这种特定机构的结合位点上。蛋白质的分子量越大，它的结合位点就越多。像UmuD这样的小分子，人们认为它不具有足够多的结合位点与其它许多的蛋白质结合。

　　之前研究高浓度条件下UmuD的结构发现，UmuD主要形成折叠片。MIT的研究人员用|圆二色谱学（circular dichroism spectroscopy）的方法研究发现，在活细菌体内，相似浓度的UmuD蛋白以无规卷曲的形式出现。

　　当固有无序蛋白与其它蛋白结合时，他们可能会改变自身的形状，以便让它们能够与不同的蛋白结合，并有可能按顺序地先后与蛋白结合，然后在分离。

　　论文的第一作者Sharotka Maria Simon说，UmuD经常成对出现，表明它们必定有稳定的蛋白结构。虽然我们把它称作“无序的”，但UmuD一定有足够的结构来保持配对出现。

　　当细菌的DNA损伤时，会引发SOS反应。这个新的发现让我们了解UmuD在SOS反应中的作用。在2007年12月Molecular Cell上发表的一篇论文上，Walker等人报道了UmuD对在细菌的SOS反应中的一个蛋白起到令人意想不到的作用。

　　SOS反应激活和调控跨损伤DNA聚合酶（一种能够复制损伤DNA的酶）。当DNA发生修复机制无法修复的损伤时，这个反应就是细菌最后的救命草，至少可以继续活着，尽管代价是引入有潜在危害的突变。

　　该项研究表明，UmuD能够与多种分子相互作用，使得它能够同时控制跨损伤DNA聚合酶，使之协调地进行DNA复制。

                                                         摘自《生物谷》